Химические процессы в клетке протекают с большой скоростью благодаря действию биологических катализаторов - ферментов или энзимов. Белковую часть фермента называют апоферментом. Небелковый компонент, прочно связанный, называют простетической группой, слабо связанный, обслуживающий несколько ферментов - коферментом. В состав простетических групп и коферментов входят металлы (железо, медь, цинк), витамины и их производные. Эндоферменты функционируют в клетке, а экзоферменты выделяются из клетки или локализуются в плазмалемме и действуют снаружи от нее.

Ферменты обладают специфичностью как к субстратам (субстратная специфичность), так и к определенным химическим реакциям (специфичность действия). Названия ферментов обычно заканчиваются суффиксом “аза”, за исключением некоторых общепринятых названий, например, пепсин, трипсин и другие. Название, как правило, отражает природу субстрата (хитиназа расщепляет хитин), или функцию фермента (аминотрансфераза переносит аминогруппы), или же то и другое вместе (алкогольдегидрогеназа). Ферменты разделяют на 6 классов: 1) оксиредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции, 2) трансферазы - перенос целых атомных группировок от одного соединения к другому, 3) гидролазы - распад органических соединений с участием воды, 4) лиазы - присоединение какой-либо атомной группировки к органическим соединениям или отщепление от субстратов определенной группы без участия воды, 5) изомеразы - превращение одних изомеров в другие, 6) лигазы или синтетазы - синтез органических соединений, происходящий при участии АТФ с использованием энергии этой кислоты.

Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию и встречающиеся у одного организма, но различающиеся по своим физико-химическим свойствам (например, по электрофоретической подвижности, следовательно, по молекулярной массе и заряду)  называют изоферментами или изозимами. Наличие изоферментов позволяет организмам лучше приспосабливаться к меняющимся условиям внешней среды.

Катализ осуществляется в результате образования фермент-субстратного комплекса, что приводит к сближению реагирующих молекул или созданию напряженных химических связей путем их растягивания. Субстрат должен соответствовать активному центру не только пространственно, но и по распределению зарядов, расположению групп атомов и так далее. Окончательная подгонка происходит лишь в процессе взаимодействия субстрата с ферментом, претерпевающим при этой реакции конформационные изменения. Продукты реакции отделяются от фермента и молекулы фермента регенерируются. Благодаря своей способности регенерироваться, то есть возвращаться к первоначальному состоянию, одна и та же молекула фермента может катализировать большой объем превращений.

Скорость и направленность ферментативных реакций в клетке зависит от количества фермента, температуры и рН. Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции зависят от температуры, что принято оценивать величиной температурного коэффициента (Q10), который показывает во сколько раз данный процесс ускоряется при повышении температуры на 10 Со. Поскольку ферменты являются белками, то повышение температуры свыше 35-40 Со вызывает их частичную инактивацию, а дальнейшее повышение температуры приводит уже к необратимой денатурации. У каждого фермента имеется свой оптимум рН, при котором лучше всего проявляется его активность. Это связано с тем, что рН влияет на заряд функциональных групп фермента, составляющих его активный центр, а от заряда зависит возможность образования фермент-субстратного комплекса.

Известны следующие механизмы внутриклеточной регуляции функционирования ферментов:

1. Метаболитная регуляция. Она происходит в результате изменения концентрации метаболитов и не затрагивает активность или число ферментных молекул. Различают регуляцию в местах разветвления путей обмена веществ и регуляцию по принципу обратной связи. В первом случае ферменты конкурируют за один и тот же субстрат и выбор пути определяется концентрацией общего для конкурирующих ферментов субстрата и степенью сродства фермента к субстрату. Под обратной связью понимается влияние более позднего члена цепи взаимосвязанных реакций на более ранний.

2. Ферментная регуляция. При этом типе регуляции изменяется активность ферментов. Изменение ферментативной активности может осуществляться несколькими путями: а) Обратимое или необратимое превращение неактивных предшественников ферментов - зимогенов в активные ферменты. Например, b-амилаза инактивирована в запасающих клетках эндосперма семян злаков из-за соединения с запасными белками посредством дисульфидных связей ( -S-S-). К началу прорастания семян из живых клеток алейронового слоя в эндосперм поступают вещества, разрушающие дисульфидные связи. Активированная b-амилаза принимает участие в гидролизе запасного крахмала; б) Изменение активности фермента под влиянием эффекторов. Связываясь с ферментом, эффекторы могут повышать его активность - это положительные эффекторы - активаторы или уменьшать ее - это отрицательные эффекторы - ингибиторы. Эффектор может влиять на активность фермента, взаимодействуя с активным центром (изостерический эффект) или изменяя конформацию ферментной молекулы в результате связывания с ее аллостерическим центром (аллостерический эффект). Изостерический эффект происходит в том случае, когда эффектор и субстрат похожи по своему строению и конкурируют друг с другом за активный центр фермента. Такой тип ингибирования называют конкурентным ингибированием.

3. Генная регуляция. В этом случае изменяется количество ферментных молекул в клетке из-за включения или выключения синтеза ферментов. Регулирующие факторы действуют на ДНК, РНК или рибосомы.

4. Мембранная регуляция. Различают контактную и дистанционную мембранную регуляцию активности ферментов. Контактная регуляция – связывание ферментов с мембранами или их освобождение меняет их активность. Дистанционная мембранная регуляция активности ферментов осуществляется косвенным путем в результате транспорта через мембраны субстратов и коферментов, удаления продуктов реакции, ионных и рН сдвигов в компартментах клетки.